Proteínas da carne: distribuição e função nos organismos

Biologia

25/03/2016

Introdução

As proteínas da carne podem ser organizadas de acordo com sua função biológica ou solubilidade. Geralmente as primeiras, referem-se as funções estruturais, contrátil e metabólica, por elas exercida, e a classificação quanto a solubilidade, deve-se em especial a solubilização das proteínas em diferentes concentrações salinas. A classificação quanto a solubilidade geralmente está relacionada à localização celular, podendo identificar-se três tipos: proteínas sarcoplasmáticas, miofibrilares e do estroma (tecido conjuntivo).


A carne é a denominação dada ao tecido muscular esquelético ou liso, após a morte do animal, própria para consumo, e que já passou por todo um processo de estabilização e maturação. Apesar de alguns componentes do músculo serem degradados durante o processo de transformação do mesmo em carne, praticamente a composição da carne quando comparada ao músculo não se altera muito. Desta forma muitas proteínas encontradas no músculo são também encontradas na carne, mesmo que em proporção reduzida.


A carne de mamíferos, mais comumente consumida, contém 60 a 80% de água e 15 a 25% de proteína, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais e pigmentos.


As proteínas sarcoplasmáticas são aquelas encontradas no citoplasma (sarcoplasma) da miofibra (célula muscular), representando de 25 a 30% do total de proteínas do músculo, e são responsáveis por funções metabólicas, sendo representadas principalmente por enzimas glicolíticas e mioglobina. No geral, são consideradas solúveis em água, em especial em baixas concentrações salinas (<0,3 mM).


As proteínas miofibrilares (contráteis) representam 50 a 60% do total de proteínas da carne, sendo que as principais, actina e miosina, tem a característica de necessitarem de uma maior concentração de sais (>0,3 mM de NaCl) para se solubilizarem.


As miofibras estão envolvidas por tecido conjuntivo (endomísio), o qual faz parte da matriz extracelular (estroma), e podem se agrupar em grupos de feixes, denominados fascículos. Estes estão também envoltos por proteínas do estroma, sendo denominado perimísio. Vários fascículos agrupados, são também envolvidos pelas proteínas do estroma (epimísio) formando o músculo.


O conteúdo de proteínas do tecido conjuntivo varia conforme espécie, idade e tipo de músculo. Normalmente são insolúveis em condições normais de extração (próximas a pH neutro, baixa ou alta concentrações salinas e baixas temperaturas). As principais proteínas componentes são a elastina e o colágeno, responsáveis não só pela proteção e sustentação das fibras musculares, como também pela resistência (rigidez) e elasticidade do músculo.

Proteínas sarcoplasmáticas

As proteínas sarcoplasmáticas estão presentes em grande quantidade (25 a 30% do total de proteínas do músculo), sendo encontradas na porção sarcoplasmática da célula do músculo. Muitas das proteínas estão envolvidas na glicólise, na síntese glicogênica e na glicogênese, sendo que grande parte delas atuam como enzimas.


A abundância de proteínas pode variar conforme espécie, raça, tipo de fibra do músculo, idade do animal e genética.


Proteínas contráteis

Dentre as proteínas contráteis a miosina é a mais abundante do músculo, relacionada a contração do mesmo, juntamente com a actina.


Compondo aproximadamente 45% das proteínas contráteis, a miosina é uma proteína formada por seis subunidades, sendo duas cadeias pesadas (Massa: ~ 220.000 Da) e 4 cadeias leves (16.000 – 20.000 Da). Os aminoácidos da cadeia pesada formam uma estrutura tridimensional globular e das cadeias leves se enrolam em hélice, formando uma haste. A estrutura quaternária da miosina tem o formato de dois bastões de Golf, com hastes torcidas, pesando aproximadamente 500.000 Da.


A actina, segunda proteína mais abundante do músculo, representa 20% das proteínas miofibrilares. Ela pode ser encontrada sob duas formas, uma monomérica, globular de peso molecular 42.000 Da (actina G), e na forma filamentosa, formando um filamento fino de 1 µm de comprimento, formado pelo espiralamento de duas cadeias polipeptídicas de proteínas G dispostas em forma de hélice. A actina tem domínios que se ligam a miosina, a tropomiosina e troponina.


Proteínas reguladoras

A tropomiosina, juntamente com a troponina, regulam a ativação e inativação da contração muscular do sarcômero (unidade básica contrátil). A tropomiosina é um dímero formado de duas cadeias torcidas em espiral de 42 nm aproximadamente, que envolve os filamentos de actina, mais respectivamente, cada unidade monomérica de tropomiosina abrange 7 unidades monoméricas de actina.


A troponina, constitui 5% das proteinas miofibrilares, sendo um heterodímero formado de três subunidades TnC, TnI e TnT. A primeira subunidade de aproximadamente 18.000 Da, liga-se ao cálcio, promove a mudança conformacional das outras subnidades, em especial a subunidade TnT ligada a tropomiosina, fazendo com que esta se mova, durante a contração muscular, liberando os sítios ativos das subunidades de actina para poderem se ligar a miosina.
Proteínas do estroma (matriz extracelular)

Várias são as proteínas que constituem o tecido conjuntivo (tecido que envolve, as fibras musculares e o grupos de fibras), entretanto, destaca-se em questão de dominância o colágeno e a elastina.


O colágeno é um termo usado para se denominar uma família de 27 proteínas relacionadas aos ossos, tendões, cartilagem, veias, pele, dentes e músculos, sendo um ingrediente principal para a produção da gelatina comestível.


O colágeno é classificado como I, III IV e V, sendo encontrados em maior proporção em uma das partes do tecido conjuntivo (perimísio, epimísio ou endomísio). Esta distribuição se deve a constituição mais ou menos resistente das fibras colágenas dando às estruturas maior ou menor resistência. Por exemplo o colágeno do tipo I (estriado e fibroso) é encontrado associado ao epimísio), já o perimísio é constituído pelos colágenos do tipo I, III e parte do V, e esta variação e abundância em colágeno, está relacionada à rigidez da carne. A miofibra (fibra muscular) contém colágeno tipo IV (formador de rede) e pequenas quantidades do tipo I, III e I.


Independentemente do tipo de colágeno a unidade básica que o constitui é denominada tropocolágeno e é formado por 3 cadeias de polipeptideos dispostos de forma espiral ''em tranca'', num comprimento de aproximadamente 180 nm e largura de 1,4 - 1,5 nm. As cadeias polipeptídicas do tropocolágeno podem ser idênticas ou diferenciar-se na sequência de aminoácidos. As cadeias de tropocolágeno unen-se entre si por ligações cruzadas hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto, formando a estrutura macromolecular do colágeno.


A composição em aminoácidos do colágeno varia, mais de forma geral contém 33% de glicina, 12% de prolina, 11% de alanina, 10% de hidroxiprolina, 1% de hidroxilisina, e outros aminoácidos em menor proporção. O triptofano está ausente.


Proteínas estruturais

Várias são as proteínas que mantém o formato e a posição ideal das outras proteínas relacionadas a efetiva contração muscular, dentre elas destaca-se: titina, nebulina, α-actinina, desmina e proteínas da linha M.


A titina conhecida como conectina é a terceira proteína mais abundante das miofibrilas do músculo. Com mais de 38.0000 resíduos de aminoácidos e um massa de aproximadamente 4.200.000 Da, sendo a maior cadeia única de polipeptídeos que se conhece. A titina é uma proteína filamentosa, flexível e elástica de cerca de 1 µm de comprimento. Ela funciona como uma mola molecular que mantém o arranjo necessário dos filamentos finos e grossos, dando origem a rigidez muscular passiva.


A α-actinina é um componente do disco Z (Massa: 97.000 Da), funcionando como proteína ligante da actina.
A miomesina é a principal proteína da linha M, um polipeptídeo de cerca de 185.000 Da, servindo como suporte para a ligação da titina e da miosina, mantendo a integridade desta última, em específico.




Referências

BOBBIO, P.A.; BOBBIO, F.O. Química do processamento de alimentos. 2.ed. Varela: São Paulo, 1992.


DAMODARAN, S.; PARKIN, K.L.; FENNEMA, O.R. Química de Alimentos de Fennema. 4.ed. Artmed: Porto Alegre, 2010.


PRICE, J.F.; SCHWEIGERT, B.S. Ciencia de la carne y de los productos carnicos. 2.ed. Acribia: Espanha, 1994.